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發現低溫水世界 清華團隊研究登頂尖期刊【2018.06.22秘書處】

未來人類若想完成數百年的太空旅行,將人體冷凍休眠的技術是關鍵,細胞一旦結冰受損,恐怕難以回復原來功能。本校化學系江昀緯教授實驗室首度利用電子自旋共振實驗技術ST-ESR,驗證水溶液降至-93℃的低溫下仍可以有兩種不同液相存在,為細胞低溫保存技術的研究再推進一大步。 

這篇由江昀緯教授與其指導的博士生郭雲軒完成的論文「水分子與蛋白質的動態關聯」,也揭開了水與蛋白質互動的神秘面紗。過去學界多認為水主控了蛋白質的運動,但這項研究證實部分蛋白質運動元素超脫了水分子的掌控。 

此篇論文最近登上美國化學會跨領域類頂尖期刊 ACS Central Science,這也是台灣學術界在該期刊中發表的首篇長篇論文,文章更被置頂於期刊官網首頁,標題寫著「水『奴役』蛋白質運動嗎?」,顯示這項突破性研究成果的重要性。 

簡單的水分子 有最複雜的行為 

水是地球生態圈與生物體內最重要的組成部分,國內小學三年級課本就教到水有固液汽三態,一般人也都能說出水的沸點與冰點。但正是看似簡單的水H2O,令江老師著迷不已,一頭栽進水的研究。 

「水分子極其簡單,但它的行為複雜度幾乎超越所有的化學分子!」江昀緯教授說,水在低溫下並非如大眾認知的只有結冰一種樣態,光是水「結冰」的結晶態到目前為止就已經被發現超過21種,還有許多神奇的臨界現象、衍生的熱力學相圖出乎意料地豐富精采,至今仍有許多未知,是當代物理化學研究的重要領域。 

江昀緯教授團隊採用全台僅有、價值四千多萬的電子自旋共振實驗設備ST-ESR,偵測水分子在低溫下的運動,觀察到在-33至-93℃的低溫下會發生「液-液臨界現象」。

清華研究團體發現,調入微量甘油的水溶液在-13℃以下,就會進入「液相一」,溫度再降至-83℃「液相二」則會出現,這兩種液態相都相當穩定,但密度等性質不同,運動方式也不同,「這現象似乎違反直覺,因為兩種相的組成物都一樣、都是液體,但在低溫下卻可以彼此分離,存在於蛋白質表面。」江教授說。

江教授解釋,一般的食物水果若以低溫冷凍,一旦結冰,細胞就易脹破,也就是說,結冰的固態是最不理想的保存方式,很容易造成蛋白質的損傷。如果有天人類要去遙遠的星球太空旅行,需要冷凍數光年再復甦,就會需要更進步的低溫保存方式,如以低溫液態保存,清華團隊的研究即是往此方向推進一大步。

蛋白質運動可脫離水分子的掌控 

這篇研究也解開了水與蛋白質互動之謎。眾所皆知,蛋白質必須有水才能展現功能,但水對蛋白質而言只是陪襯嗎?還是主控、引導的角色?這課題在科學界已經爭議超過20年。 

江教授說,由於蛋白質與水分子互動非常頻繁與緊密,想要釐清兩者間各自所屬的運動是一件困難重重的任務。科學家為了區隔出兩者,常用的方法是在低溫進行研究,讓分子運動各自以不同步調變慢,才有機會釐清兩者互動關係。 

江昀緯教授實驗室也朝低溫方向展開研究,但採用了罕見的電子自旋共振實驗技術ST-ESR,因而看到了過去其他技術看不到的慢尺度運動,開拓了一片新的蛋白質動態研究領域。 

其次,該團隊發揮化學家的專長,對蛋白質進行定點突變、調控蛋白質側鏈長度、改變其單一側鏈物理性質,在獨特的化學修飾與作法下,即可清楚辨認出蛋白質與水分子各自的運動,證明許多蛋白質運動元素確實可以脫離水分子的掌控,得以推翻過去學界普遍認為水主控蛋白質運動的認知。 

江教授表示,蛋白質分子的運動極其複雜,就算使用最先進的超級電腦也無法模擬出每個細節。此項研究則以數學的角度,提出到5至10個基本的蛋白質運動元素,也觀察到蛋白質在低溫下的側鍊運動(大動)、群與群交換的群跳運動(中動)、與骨架基礎運動(小動)等。 

江教授也以建築來比喻,要蓋一棟摩天大樓,用一塊塊磚頭砌牆絕不可能完成,如今提供了整棟摩天大樓的鋼骨結構(蛋白質基本運動元素),就只需要用混凝土隔間、糊外牆即可完成。找出蛋白質基本運動元素,科學家將可以更清楚解析蛋白質如何藉由運動改變自身結構與功能,並在細胞內工作。

往-93℃以下更低溫世界探索

此篇論文的第一作者為郭雲軒,去年剛從清華畢業,目前服替代役中,積極準備赴國外進行博士後研究工作。江昀緯教授十分肯定雲軒對科學的熱情與堅持,「全球會ST-ESR技術的人屈指可數,這項研究全靠雲軒從頭做起,取得多項創新成果。」

江教授的下一個研究目標是持續利用ST-ESR技術,探索在更低溫下蛋白質與水分子的互動,「-93℃以下的研究空間還很大!」

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