人類如果想在未來完成數百年的太空旅行，人體冷凍休眠的技術將是關鍵，但細胞一旦結冰受損，目前技術恐難以回復原來功能。國立清華大學化學系教授江昀緯實驗室，首度利用電子自旋共振實驗技術ST-ESR，驗證水溶液降至-93℃的低溫下，仍可以有兩種不同液相存在，為細胞低溫保存技術的研究再推進一大步。

 

這篇由江昀緯與其指導的博士生郭雲軒完成的論文「水分子與蛋白質的動態關聯」，揭開了水與蛋白質互動的神秘面紗。過去學界多認為是水主控了蛋白質的運動，但這項研究證實部分蛋白質運動元素實超脫了水分子的掌控。

 

此篇論文最近登上美國化學會跨領域類頂尖期刊ACS Central Science，這也是台灣學術界在該期刊中發表的首篇長篇論文，文章更被置頂於期刊官網首頁，標題寫著「水『奴役』蛋白質運動嗎？」顯示這項突破性研究成果的重要性。

 

江昀緯團隊採用全台僅有、價值4千多萬元電子自旋共振實驗設備ST-ESR，偵測水分子在低溫下的運動，觀察到在-33至-93℃的低溫下會發生「液-液臨界現象」。

 

清華研究團體發現，調入微量甘油的水溶液在-13℃以下，就會進入「液相一」，溫度再降至-83℃「液相二」則會出現，這兩種液態相都相當穩定，但密度等性質不同，運動方式也不同。江昀緯說，「這現象似乎違反直覺，因為兩種相的組成物都一樣、都是液體，但在低溫下卻可以彼此分離，存在於蛋白質表面。」

 

江昀緯解釋，一般的食物水果若以低溫冷凍，一旦結冰，細胞就易脹破，也就是說，結冰的固態是最不理想的保存方式，很容易造成蛋白質的損傷。如果有天人類要去遙遠的星球太空旅行，需要冷凍數光年再復甦，就會需要更進步的低溫保存方式，如以低溫液態保存，清華團隊的研究即是往此方向推進一大步。

 

此外，這篇研究也解開了水與蛋白質互動之謎，朝低溫方向展開研究，採用了罕見的電子自旋共振實驗技術ST-ESR，因而看到了過去其他技術看不到的慢尺度運動，開拓了一片新的蛋白質動態研究領域。其次是對蛋白質進行定點突變、調控蛋白質側鏈長度、改變其單一側鏈物理性質，在獨特的化學修飾與作法下，即可清楚辨認出蛋白質與水分子各自的運動，證明許多蛋白質運動元素確實可以脫離水分子的掌控，得以推翻過去學界普遍認為水主控蛋白質運動的認知。

 

以建築來比喻，要蓋一棟摩天大樓，用一塊塊磚頭砌牆絕不可能完成，如今提供了整棟摩天大樓的鋼骨結構（蛋白質基本運動元素），就只需要用混凝土隔間、糊外牆即可完成。找出蛋白質基本運動元素，科學家將可以更清楚解析蛋白質如何藉由運動改變自身結構與功能，並在細胞內工作。

 

此篇論文的第一作者為郭雲軒，去年剛從清大畢業，目前服替代役中，積極準備赴國外進行博士後研究工作。江昀緯十分肯定雲軒對科學的熱情與堅持，「全球會ST-ESR技術的人屈指可數，這項研究全靠雲軒從頭做起，取得多項創新成果。」